補體蛋白結構的共同性

　　通過對補體系統(tǒng)的蛋白結構進一步探查，表現(xiàn)了一些頗具特色的結構功能域（module)，并根據它們在氨基酸序列上的同源性，將它們歸為幾個不同的蛋白家族。同一家族中的各個成員通常具有相類似的結構和功能。此外，根據不同補體蛋白基因間的同源性，提示每個家族的成員可能是由一個共同的祖基因復制而來，出現(xiàn)結構上的多樣性，進而使各種補體蛋白又具有各自特定的功能。

　　(一)C1q與其相關的分子

　　C1q與其相關的分子：甘露糖結合蛋白（mannose-binding protein,MBP)、肺表面活性物質脫輔基蛋白A和D（surfactant protein A and D,SP-A,SP-D)、類風濕因子（RF)和膠固素（conglutinin)等，為具有以膠原樣蛋白和凝集素區(qū)結構為特征的一組蛋白。因此有人將collagen與lectin兩字縮合，歸納稱為“collectin”（可暫譯為膠凝素)。這些相關分子均能以抗體依賴或非依賴的方式被激活，再激活補體系統(tǒng)，或具有結合C1q-R的能力，從而模擬和放大C1q的功能作用。

　�。ǘ�)絲氨酸蛋白酶補體分子

　　在補體固有成分和調節(jié)蛋白中，共有6個絲氨酸蛋白酶（原)。即：C1r、Cls、C2、B因子（Bf)、D因子和I因子。它們除彼此在氨基酸序列上有同源性外，還與非補體性絲氨酸蛋白酶（如胰蛋白酶和糜蛋白酶)高度同源。但C2和Bf的催化部位比常見的絲氨酸蛋白酶約多210個氨基酸殘基。在6個補體性絲氨酸蛋白酶中，C1r和C1s，C2和Bf又具有更大的相似性。

　　C1r和C1s均為單鏈長形結構，兩端呈球形似啞鈴狀，分子量均為85kDa。二者除在C端有共同的絲氨酸蛋白酶結構功能域外，其N端有約450個氨基酸彼此同源。均含有2個拷貝的SCR和1個拷貝的EGF前體結構功能域（圖5-18)。

圖5-18　4種絲氨酸蛋白酶補體蛋白的結構功能域

　　C2和Bf均為單肽鏈糖蛋白，它們除在形成兩條補體激活途徑中和C3轉化酶方面十分相似外，在合成部位、合成途徑、分子大小、亞單位結構、半胱氨酸位置及數目，以及保守殘基替代及活性部位等方面也有很大的相似性（表5-4)。C2和Bf分子中相同的結構功能域是均有3個CSR、1個與von Willebrand因子（vWF)共同的氨基酸序列和1個絲氨酸蛋白酶結構功能域。醫(yī)學全.在線提供

表5-4　C2與Bf的特性比較

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