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第一章蛋白質的結構與功能
一、氨基酸:
1.結構特點:氨基酸(amino acid)是蛋白質分子的基本組成單位。構成天然蛋白質分子的氨基酸約有20種,除脯氨酸為α-亞氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均為L-α-氨基酸。
2.分類:根據氨基酸的R基團的極性大小可將氨基酸分為四類:①非極性中性氨基酸(8種);②極性中性氨基酸(7種);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④堿性氨基酸(Lys、Arg和His)
二、肽鍵與肽鏈:
肽鍵(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基與另一分子氨基酸的α-氨基經脫水而形成的共價鍵(-CO-NH-)。氨基酸分子在參與形成肽鍵之后,由于脫水而結構不完整,稱為氨基酸殘基。每條多肽鏈都有兩端:即自由氨基端(N端)與自由羧基端(C端),肽鏈的方向是N端→C端。
三、肽鍵平面(肽單位):
肽鍵具有部分雙鍵的性質,不能自由旋轉;組成肽鍵的四個原子及其相鄰的兩個α碳原子處在同一個平面上,為剛性平面結構,稱為肽鍵平面。
四、蛋白質的分子結構:
蛋白質的分子結構可人為分為一級、二級、三級和四級結構等層次。一級結構為線狀結構,二、三、四級結構為空間結構。
1.一級結構:指多肽鏈中氨基酸的排列順序,其維系鍵是肽鍵。蛋白質的一級結構決定其空間結構。
2.二級結構:指多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊而形成的構象,借氫鍵維系。主要有以下幾種類型:
⑴α-螺旋:其結構特征為:①主鏈骨架圍繞中心軸盤繞形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3.6個氨基酸殘基,螺距為0.54nm;③相鄰螺旋圈之間形成許多氫鍵;④側鏈基團位于螺旋的外側。
影響α-螺旋形成的因素主要是:①存在側鏈基團較大的氨基酸殘基;②連續(xù)存在帶相同電荷的氨基酸殘基;③存在脯氨酸殘基。
⑵β-折疊:其結構特征為:①若干條肽鏈或肽段平行或反平行排列成片;②所有肽鍵的C=O和N—H形成鏈間氫鍵;
③側鏈基團分別交替位于片層的上、下方。
⑶β-轉角:多肽鏈180°回折部分,通常由四個氨基酸殘基構成,借1、4殘基之間形成氫鍵維系。
⑷無規(guī)卷曲:主鏈骨架無規(guī)律盤繞的部分。
3.三級結構:指多肽鏈所有原子的空間排布。其維系鍵主要是非共價鍵(次級鍵):氫鍵、疏水鍵、范德華力、離子鍵等,也可涉及二硫鍵。
4.四級結構:指亞基之間的立體排布、接觸部位的布局等,其維系鍵為非共價鍵。亞基是指參與構成蛋白質四級結構的而又具有獨立三級結構的多肽鏈。
五、蛋白質的理化性質:
1.兩性解離與等電點:蛋白質分子中仍然存在游離的氨基和游離的羧基,因此蛋白質與氨基酸一樣具有兩性解離的性質。蛋白質分子所帶正、負電荷相等時溶液的pH值稱為蛋白質的等電點。
2.蛋白質的膠體性質:蛋白質具有親水溶膠的性質。醫(yī).學全,在.線搜.集整理蛋白質分子表面的水化膜和表面電荷是穩(wěn)定蛋白質親水溶膠的兩個重要因素。
3.蛋白質的紫外吸收:蛋白質分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸殘基對紫外光有吸收,以色氨酸吸收最強,最大吸收峰為280nm。
4.蛋白質的變性:蛋白質在某些理化因素的作用下,其特定的空間結構被破壞而導致其理化性質改變及生物活性喪失,這種現象稱為蛋白質的變性。引起蛋白質變性的因素有:高溫、高壓、電離輻射、超聲波、紫外線及有機溶劑、重金屬鹽、強酸強堿等。絕大多數蛋白質分子的變性是不可逆的。
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